Przeczytaj tekst i wybierz poprawną formę.

Priony to uszkodzone wersje prawidłowych białek obecnych w neuronach. Często mają identyczną z białkami prawidłowymi budowę pierwszorzędową (sekwencję aminokwasów), ale inną budowę drugo- i trzeciorzędową (występują różnice w strukturze trójwymiarowej białek). Choroba Creutzfeldta–Jakoba (z ang. CJD – Creutzfeldt‑Jakob disease) jest neurodegeneracyjną chorobą prionową. Występuje w kilku wersjach: samoistnej – źródło prionów pojawiających się w mózgu nie jest znane; jatrogennej – priony pochodzą z zanieczyszczonych preparatów hormonalnych pochodzących z ludzkich przysadek mózgowych; wariancie CJD (vCJD) – do zakażenia dochodzi najprawdopodobniej po spożyciu podrobów wołowych wyprodukowanych z bydła zakażonego encefalopatią gąbczastą bydła (BSE); objawy choroby rozwijają się jedynie u osób mających specyficzny genotyp; rodzinnej – spowodowanej odziedziczeniem od rodzica mutacji w genie kodującym białko PrP. Białka prionowe, w sposób nie do końca poznany, zmieniają strukturę drugo- i trzeciorzędową prawidłowych białek mózgu PrP, przekształcając je w priony (PrP SC). Skutkuje to uszkodzeniem neuronów.

W mózgu zdrowego człowieka obecne są białka/nie ma białek o kolejności aminokwasów identycznej z białkami prionowymi powodującymi CJD. Priony te mogą być przenoszone na człowieka z bydła co oznacza/nie oznacza, że bydło może chorować na CJD. W przypadku rodzinnej wersji CJD do zakażenia prionami dochodzi poprzez przekazanie prionu od rodzica/nie dochodzi. Substancja wykrywająca i niszcząca wybrane sekwencje aminokwasowe obecne w prionach mogłaby/nie mogłaby być potencjalnym lekiem na samoistna wersję CJD.