1) Tetrapeptyd Gly-Gly-Ala-Cys ma w swojej strukturze [a] 2 / [b] 3 / [c] 4 chiralne (asymetryczne) atomy węgla oraz [d] 2 / [e] 3 / [f] 4 wiązania peptydowe.

2) N-końcowym aminokwasem w cząsteczce tego związku, czyli mającym wolną grupę aminową, jest [a] glicyna / [b] cysteina. C-końcowym aminokwasem, czyli mającym wolną grupę karboksylową, jest [c] glicyna / [d] cysteina.

3) Wskazany tetrapeptyd [a] ulega / [b] nie ulega reakcji ksantoproteinowej i [c] ulega / [d] nie ulega reakcji biuretowej.

---

Wyjaśnienie:

Poniżej przedstawiono wzór półstrukturalny tego tetrapeptydu i zaznaczono w nim chiralne atomy węgla (gwiazdką) oraz wiązania peptydowe (na różowo). Cząsteczkę podzielono również na fragmenty reszt aminokwasowych (pogrubiono N-koniec i C-koniec).

Reakcja biuretowa (Piotrowskiego) to reakcja do wykrywania co najmniej dwóch wiązań peptydowych za pomocą świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II). W roztworze tworzy się związek kompleksowy o barwie fioletowej.

Próba ksantoproteinowa to reakcja do wykrywania pierścieni aromatycznych za pomocą stężonego kwasu azotowego(V). W cząsteczce tego peptydu nie ma pierścieni aromatycznych, dlatego nie zaobserwujemy barwy żółtej.